Sök i kursutbudet

Använda sökfunktionen för att hitta i Chalmers utbildningsutbud, både vad gäller kurser och program. När det finns en kurshemsida visas en hus-symbol som leder till denna sida. Tänk på att välja det läsår du vill se information om.
Sök program och utbildningsplaner


Institutionernas kurser för doktorander

​​​​​​​​​​​​​​​​​​​​

Kursplan för

Läsår
KBB058 - Biomolekylär struktur och dynamik  
Structure and dynamics of biomolecules
 
Kursplanen fastställd 2019-02-12 av programansvarig (eller motsvarande)
Ägare: MPBIO
7,5 Högskolepoäng
Betygskala: TH - Mycket väl godkänd (5), Väl godkänd (4), Godkänd (3), Underkänd
Utbildningsnivå: Avancerad nivå
Huvudområde: Bioteknik, Kemiteknik
Institution: 0114 - KEMI OCH MOLEKYLÄRBIOLOGI GU


Undervisningsspråk: Engelska
Anmälningskod/tillfälleskod: 08138
Sökbar för utbytesstudenter: Nej
Max antal deltagare: 20

Modul   Poängfördelning   Tentamensdatum
Lp1 Lp2 Lp3 Lp4 Sommarkurs Ej Lp
0118 Laboration 1,5hp Betygskala: UG   1,5hp    
0218 Tentamen 6,0hp Betygskala: TH   6,0hp   Kontakta examinator,  Kontakta examinator,  Kontakta examinator

I program

MPBIO BIOTEKNIK, MASTERPROGRAM, Årskurs 1 (obligatoriskt valbar)
MPBIO BIOTEKNIK, MASTERPROGRAM, Årskurs 2 (obligatoriskt valbar)

Examinator:

Richard Neutze

  Gå till kurshemsida


Behörighet

Grundläggande behörighet för avancerad nivå
Sökande med en programregistrering på ett program där kursen ingår i programplanen undantas från ovan krav.

Särskild behörighet

Engelska 6
Sökande med en programregistrering på ett program där kursen ingår i programplanen undantas från ovan krav.

Kursspecifika förkunskaper

Alla på fjärde året inom Bt- eller K-program vid Chalmers kommer automatiskt att accepteras. Kursen kommer att ha en betydande matematisk komponent.

Syfte

Kursen syftar till att ge en förståelse för de metoder som kan användas för att studera proteinstruktur och dynamik. Kursen kommer att behandla hur röntgenkristallografi och NMR-spektroskopi, elektronparamagnetisk resonans och elektronmikroskopi kan användas för strukturbestämning. Studenterna förväntas förstå hur man bestämmer en proteinstruktur, och de fysiska begrepp som underbygger dessa metoder. De kommer att bli introducerade till spektroskopiska metoder (baserade på NMR-och vibrationsspektroskopi) som kan användas för att studera proteindynamik vid olika tidsåtgång.

Lärandemål (efter fullgjord kurs ska studenten kunna)

Kursen ger fördjupade kunskaper om metoder för bestämning av biomolekylers struktur och dynamiska egenskaper (röntgendiffraktion av proteinkristaller, spinresonans- och vibrationsspektroskopi samt elektronmikroskopi) och det molekylära samspelet mellan biomolekyler (DNA-protein-ligand växelverkan).

Dessutom behandlas teorin och grundläggande matematiska begrepp (Fouriertransform) för spektroskopiska och röntgenspridnings metoder inom biologi och biokemi. Kursen ger även en fördjupad kännedom om biokemisk arbetsmetodik samt förståelse för sambandet struktur - funktion - dynamik hos biologiska molekyler. I relevanta sammanhang diskuteras proteinstrukturbaserad design av läkemedel.

Kursens teoretiska och laborativa moment gränsar till aktuell forskning och avser att förbereda de studerande för ett examensarbete i biokemi eller för fortsatta forskarstudier i ämnet.

Efter genomgången kurs skall den studerande:

  • redogöra för fördjupad förståelse om biomolekylers struktur och dynamik
  • vara väl förtrogna med modern biofysik och biomolekylär strukturforskning
  • kritiskt betrakta möjligheter och begränsningar av olika experimentella metoder
  • ha fördjupad förståelse för proteiners generella strukturs-funktionssamband
  • ha fördjupad kunskap om samt kunna tillämpa metoder för kristallisering, röntgendiffraktions datasamling av såväl lösliga som membranbundna proteiner
  • vara informerad om, samt i viss mån kunna tillämpa NMR och vibrationsspektroskopiska metoder för karaktärisering av proteiner och deras interaktioner
  • redogöra för praktiska kunskaper om metoder för karakterisering av proteiner och bestämning av deras tredimensionella struktur
  • redogöra för olika analysverktyg såsom molekylgrafik och Fouriertransformation
  • tolka och diskutera laborationsresultat samt dra rimliga slutsatser
  • kritiskt, självständigt och kreativt analysera strukturen och funktionen hos ett protein, genomföra dessa kvalificerade uppgifter inom givna tidsramar
  • visa förmåga att i såväl nationella som internationella sammanhang muntligt och skriftligt klart redogöra för och diskutera sina slutsatser

Innehåll

Kursen ger fördjupade kunskaper om kristallsymmetri, röntgendiffraktionsteori, EPR och NMR-spektroskopiteori, vibrationsspektroskopiteori, elektronmikroskopiteori. Dessa metoder kommer att diskuteras i samband med specifika protein exempel.
Laborationer består av röntgenkristallisation, modellering och analys av kristallstrukturer. Studenterna kommer att kunna utföra NMR signalassignment och analysera NMR strukturer.

Organisation

Kursen består av upp till 20 två timmars föreläsningar och sju laborationer. Föreläsningar kommer att pågå i två timmar tre gånger i veckan. Laborationerna är obligatoriska och är förlagda till sju eftermiddagar.

Litteratur

Två kursböcker som är inte obligatoriska:

Wilson, K. (Ed.). (2010). "Principles and techniques of biochemistry and molecular biology." (7. ed.). Cambridge: Cambridge University Press.
Rhodes "Crystallography made crystal clear: a guide for users of macromolecular models"

Kursschema och föreläsningsanteckningar kommer att placeras på hemsidan http://www.csb.gu.se/index.php/courses/protein-structure-and-function

Examination inklusive obligatoriska moment

Slutbetyg baseras på resultatet på den skriftliga tentamen. För slutbetyg krävs också att laborationer genomförs och redovisas på acceptabel nivå.



Sidansvarig Publicerad: må 13 jul 2020.